Ви є тут

Головна » 2018 » БТФ №2 2018

СТАБІЛІЗАЦІЯ ФЕРМЕНТНОГО ПРЕПАРАТУ ПРОТОСУБТИЛІН Г3Х З МЕТОЮ ВИКОРИСТАННЯ ЙОГО У ПТАХІВНИЦТВІ

У статті представлено результати дослідження оптимальних умов для адсорбційної іммобілізації на цеоліті ферментного препарату протосубтилін Г3Х:0,1М фосфатний буферний розчин із рН 7,0–7,4, температура 20–25 ºС, ємність носія 22,5 мг/г, тривалість процесу 2 год. Встановлено, що за таких умов активність іммобілізованого ензиму відповідала 85,7 % активності нативної форми. Іммобілізований препарат виявив стабільність зі збереженням високої активності в умовах, критичних для нативного ензиму. При рН-інактивації нативної та іммобілізованої форм протосубтиліну Г3Х втрати каталітичної активності модифікованого препарату були значно менше, ніж нативного, причому для іммобілізованого ферменту спостерігали значне розширення рН-профілю в кислій зоні. При рН 5,0 нативний фермент зберіг 20 % початкової активності і необоротно інактивувався в інтервалі рН 4,5–4,8, у той час як іммобілізований при рН 4,0 зберіг 42 % активності. Визначено ефективність використання стабілізованого препарату в дослідах на курчатах-бройлерах. Протеолітична активність травних ферментів у різних відділах шлунково-кишкового тракту бройлерів дослідної групи була достовірно вище, ніж у курчат контрольної групи. Зокрема в хімусі дванадцятипалої кишки у курчат групи, в раціон якої входив іммобілізований препарат, збільшення протеолітичної активності було вищим на 12,8 % порівняно з групою, що одержувала нативний ензим. Згодовування курчатам іммобілізованого протосубтиліну Г3Х позитивно впливало на приріст живої маси і сприяло зменшенню витрат корму.

Ключові слова: ензим, іммобілізація, нативний ензим, цеоліт, адсорбція, протеолітична активність, рН, буферний розчин.

 

doi: 10.33245/2310-9289-2018-145-2-54-61

 

СЕЛЕЗНЬОВА О. О.


ЦЕХМІСТРЕНКО С.І. https://orcid.org/0000-0002-7813-6798


ПОЛІЩУК В.М.


ПОЛІЩУК С.А.


  1. Кононенко С.И. Эффективный способ повышения продуктивности. Политематический сетевой электронный научный журнал Кубанского государственного аграрного университета. 2014. № 98. С. 759–768. URL:http://ej.kubagro.ru/ 2014/04/pdf/33.pdf/.
  2. Егоров Б. В.,КузьменкоЮ. Я. Введення препаратів біологічно активних речовин до складу комбікормівдля сільськогосподарськоїптиці : materiály X mezinárodní vědecko-praktická konference “Efektivní nástrojemoderníchvěd – 2014” (Praha 27 dubna – 05 května 2014 r). Praha, 2014. P. 49–50.
  3. Калоев Б. С., Псхациева З.В., Ибрагимов М. О. Эффективность использования ферментных препаратов при выращивании цыплят-бройлеров. Пермский аграрный вестник. Ветеринария и зоотехния. 2017. №3(19). С.129–135.
  4. Тухбатов И. А. Эффективность применения комплексных кормовых добавок. Аграрный вестник Урала, 2016. № 8. С. 64–68.
  5. Пономаренко Ю.А. Теория и практика применения ферментных препаратов Фекорд в кормлении птицы. V Казахстанский международный форум птицеводов (Астана, 26 августа 2016 г.). Астана, 2016. С. 78–80.
  6. Калоев Б. С., Ибрагимов М. О. Приросты живой массы цыплят-бройлеров в зависимостиот использования ферментных препаратов. Известия ФГБОУ ВО «ГГАУ». 2016. Т. 53, ч. 2. С. 88–93.
  7. Ковалева Т.А., Макарова Е.Л. Стабилизация глюкоамилазы с помощью адсорбции на коллагене. Современные проблемы биофизики сложных систем. Информационно- образовательные процессы. Международная научно-методическая конференция (Воронеж 24–27 июня 2013). Воронеж, 2013. С. 55–58.
  8. Robinson P. K. Enzymes: principles and biotechnological applications. Essays in Biochemistry, 2015, V.59, Р. 1–41. DOI: https://doi.org/10.1042/bse0590001.
  9. Тодосійчук Т. С. Встановлення технологічних режимів отримання іммобілізованого гідролітичного ферментного препарату.Вісник НТУ “ХПІ». Харків. 2015. № 52(1161). С. 122–126.
  10. Ходыкина М.О., Першина Е.Д., Каздобин К.А, Трунова Е.К.Стабилизация нативного ферментного препарата на неорганических носителях каолине и аэросиле. Укр. хим. журнал. 2016. Т. 82, № 9, С. 57–63.
  11. Brena B., González-Pombo P., Batista-Viera F.Immobilization of Enzymes: A Literature Survey (Book Section). Methods Mol.Вiol.: Immobilization of Enzymes and Cells / ed. Guisan J. New York: Humana Press, 2013. Vol. 1051. Р. 15–31.
  12. Moehlenbrock M. J., Minteer S. D. Introduction to the Field of Enzyme Immobilization and Stabilization. Methods Mol. Biol. / ed. Guisan J. New York: Humana Press, 2017. Vol. 1504. Р. 1–9. DOI: https://doi.org/10.1007/978-1-4939-6499-4_1.
  13. Сливкин А. И., Беленова А. С., Добрина Ю. В., Провоторова С. И. Изучение условий совместной иммобилизации трипсина и липазы на хитозане. Вестник Воронежского государственного университета. Серия: Химия. Биология. Фармация. 2015. №1. С. 119–123.
  14. Enas N. Danial., Amal H. Hamza., Rasha H. Mahmoud. Characteristicsof Immobilized Urease on Grafted Alginate Bead Systems. Braz. Arch. biol. and technol, 2015, Vol.58, n.2. Р. 147–153. DOI: http://dx.doi.org/10.1590/S1516-8913201400204.
  15. Sewczyk T., Hoog Antink M., Maas M., Kroll S., Beutel S. Flowratedependent continuous hydrolysis of protein isolates. AMB Express, 2018. Vol. 8 (1). Publishedonline 2018 Feb 10. DOI:http://doi.org/10.1186/s13568-018-0548-9.
  16. Zdarta J., Meyer A.S., Jesionowski T., Pinelo M. A. General Overview of Support Materials for Enzyme Immobilization: Characteristics, Properties, Practical Utility. Catalysts 2018, 8 (2), 92. DOI: http://doi:10.3390/catal8020092.
  17. Todosiichuk T. S., Zelena L. B., Klochko V. V. Multistage selection of soil actinomycete Streptomyces albus as a producer of antimicrobial substances. Emirates Journal of Food and Agriculture. 2015. Vol. 27. № 3. P. 250–257. DOI:https://doi.org/10.9755/ejfa.v27i3.18267.
  18. Zdarta J., Klapiszewski L., Jedrzak A., Nowicki M., Moszynski D., Jesionowski T. Lipase B from Candida Antarctica Immobilized on a Silica-Lignin Matrix as a Stable and Reusable Biocatalytic System. Catalysts 2017, 7, 14. DOI: http://doi10.3390 / catal7010014.
  19. Dwevedi Alka. Enzyme Immobilization : Advances in Industry, Agriculture, Medicine, and the Environment. Cham:Springer International Publishing. 2016. 141p. URL:www.springer.com/gp/book/9783319414164.
  20. Singh, Raushan Kumarю., Manish Kumar Tiwari., Ranjitha Singh., Jung-Kul Lee. From protein engineering to immobilization: promising strategies for the upgrade of industrial enzymes. International journal of molecular sciences. 2013. № 14(1). Р. 1232–1277.
  21. Talebi M., Vaezifar S., Jafary F., Fazilati M., Motamedi S. Stability Improvement of Immobilized α-amylase using Nano Pore Zeolite.Iran J Biotechnol., 2016. № 14(1). Р. 33–38. DOI: http://doi:10.15171/ijb.1261.
  22. Клюева М. В. Основные аспекты иммобилизации ферментов на примере липаз. Молодой ученый. 2014. №8. С. 320–325. URL:https://moluch.ru/archive/67/11432/
  23. Мерзлов С. В. Згодовування перепелам іммобілізованого йоду, ферментів та хелату кобальту у складі комбікормів із дефіцитом фосфору. Науковий вісник ЛНУВМБТ ім. Ґжицького, 2013. Т. 15, № 1(4). С. 128–132.
  24. ГОСТ 20264.2–88. Препараты ферментные. Методы определения протеолитической активности (с изменением №1). Действующий от 1989-01-01, дата редакции 01.02.2005. Изд. офиц. Москва: ИПК Издательство стандартов, 2005. 15 с.
  25. Lowry O. H., Rosenbrougn N. I., Farr A. L., R. I. Randall. Protein measurement with the folin phenol reagent. J. Biol. Chem. 1951. Vol. 193, №1. P. 265–275.
  26. Дрогалев А. А. Использование кремнийсодержащих препаратов в птицеводстве. Вестник Красноярского государственного университета. 2017. № 1 (124). С. 44–51.
  27. Кердяшов Н. Н., Дарьин А. И. Применение местных нетрадиционных кормовых добавок в промышленном животноводстве. Пенза : РИО ПГСХА, 2016. 176 с.

 

ДолученняРозмір
PDF icon selezniova_2_2018.pdf304.29 КБ
2018
БТФ №2 2018