Ви є тут

Головна » 2017 » БТФ №1 2017

ВПЛИВ ВІКАСОЛУ НА АКТИВНІСТЬ ФЕРМЕНТІВ ЦИКЛУ КРЕБСА І АНТИОКСИДАНТНОЇ СИСТЕМИ ТА СТАН ПЕРОКСИДНОГО ОКИСНЕННЯ У М’ЯЗАХ ГУСЕЙ

Вивчали вплив водорозчинного похідного вітаміну К3 (вікасолу) на активність дегідрогеназ циклу Кребса і стан системи антиоксидантного захисту в м'язовій тканині гусей. Встановлено, що під впливом вікасолу в скелетних м'язах гусенят спостерігається помірна активізація системи антиоксидантного захисту, переважно, за рахунок глутатіонпероксидази і, меншою мірою, супероксиддисмутази. Водночас, дещо знизилася і стабілізувалася активність дегідрогеназ циклу Кребса (α-OGD і SD). Однак, за показниками зростання гусенята дослідної групи достовірно перевищували відповідні показники контрольної. Такий позитивний ефект, ймовірно, обумовлений специфікою впливу вікасолу на redox систему гусей, який полягає в реалізації механізмів, спрямованих на збільшення ефективності її функціонування шляхом підвищення збалансованості окремих її компонентів, що підтверджується результатами проведеного кореляційного і кластерного аналізу.

Ключові слова: redox система, вікасол, дегідрогенази, антиоксидантні ферменти, продукти ліпопероксидації, антиоксидантна активність, баланс.

 

ЯКОВІЙЧУК О.В.


РУБАН Г.В.


ДАНЧЕНКО О.О.


  1. Бирюкова Д. Ю. Влияние биостимулирующей кормовой добавки и викасола Z-нафтолового на метаболизм и продуктивность у цыплят-бройлеров: дис. канд. биол. наук: 03.00.13, 06.02 / Бирюкова Диана Юрьевна. – Новосибирск, 2000. – 150 с.
  2. Гаврилова А. Р. Определение активности глутатионпероксидазы эритроцитов / А. Р. Гаврилова, Н. В. Хмара // Лаб. Дело. – 1986. – № 12. – С. 721–724.
  3. Ещенко Н.Д. Определение количества янтарной кислоты и активности сукцинатдегидрогеназы / Н.Д. Ещенко, Г. Г. Вольский // Методы биохимических исследований. – Л.: Изд-во Ленинградского университета, 1982. – С. 207–210.
  4. Иванова О. В. Влияние викасола и пробиотиков на продуктивность цыплят-бройлеров: дис. канд. с.-х. наук: 06.02.02 / Иванова О. В. – Новосибирск, 2003. – 112 с.
  5. Метод определения активности каталазы / [М. А. Королюк, М. И. Иванова, И. Т. Майорова, В. Е Токарев] // Лаб. Дело. – 1988. – № 1. – 18 с.
  6. Определение гидроперекисей липидов в биологических объектах (ИЭиКВМ, 2009) // Критерии и методы контроля метаболизма в организме животных и птиц. – Харьков: Институт животноводства НААН, 2011. – 225 с.
  7. Определение малонового диальдегида в тканях и органах // Критерии и методы контроля метаболизма в организме животных и птиц. – Харьков: Институт животноводства НААН, 2011. – С. 224–225.
  8. Пат. 2144674 Российская Федерация, G01N33/52, G01N33/68. Способ определения антиоксидантной активности супероксидисмутазы и химических соединений / Сирота Т. В.; заявитель и патентообладатель Сирота Татьяна Валерияновна. – № 99103192/14 ; заявл. 24.02.1999; 20.01.2000. – 3 ф-лы, 2 табл., 7 ил.
  9. Сапарова Е. И. Эффективность использования различных дозировок викасола никотинамидной формы в рационе цыплят-бройлеров: дис. канд. с.-х. наук: 06.02.02 / Сапарова Е. И. – Кемерово, 1999. – 112 с.
  10. Скулачев В. П. Энергетика биологических мембран / В. П. Скулачев. – Москва: Наука, 1989. – 564 с.
  11. 2- and 3-substituted 1,4-naphthoquinone derivatives as subversive substrates of trypanothionereductase and lipoamide dehydrogenase from Trypanosomacruzi: synthesis and correlation between redox cycling activities and in vitro cytotoxicity / [L. Salmon-Chemin, E. Buisine, V. Yardley et al.]. // J Med Chem. – 2001. – №44. – pp. 548–565.
  12. Alpha-ketoglutarate dehydrogenase and glutamate dehydrogenase work in tandem to modulate the antioxidant alpha-ketoglutarate during oxidative stress in Pseudomonas fluorescens / [R. J. Mailloux, R. Singh, G. Brewer et al.]. // J Bacteriol. – 2009. –vol. 191. – pp. 3804–3810.
  13. Bradford M. M. A Rapid and Sensitive Method for the Quantitation of Microgram Quantities of Protein Utilizing the Principle of Protein-Dye Binding / M.M. Bradford // Anal. Biochem. – 1976. – №72. – P. 248–254.
  14. Growth performance parameters, bone calcification and immune response of in ovo injection of 25-hydroxycholecalciferol and vitamin K3 in male ross 308 broilers / T. Abbasi, M. Shakeri, M. Zaghari, H. Kohram // Theriogenology. International journal of animal reproduction. – 2017. – P. 260–265. – DOI: http://dx.doi.org/10.1016/ j.therioge-nology.2016. 12.016.
  15. Gupta S. C. Evidence for the Identity and Some Comparative Properties of a-Ketoglutarate and 2-Keto-4-hydroxyglutarate Dehydrogenase / S. C.  Gupta, C.G. Subhash, E. E. Dekker // The J. Biol. Chem. – 1980. – vol. 255, №3, Issue 10. – p. 1107–1112.
  16. Jarabak R. Effect of ascorbate on the DT-diaphorase-mediated redox cycling of 2-methyl-1,4-naphthoquinone / R. Jarabak, J. Jarabak // Arch BiochemBiophys. – 1995. – №318. – p. 418–423.
  17. Kolesova G. M. A study of the mechanism of cyanide resistant oxidation of succinate from rat liver mitochondria in the presence of menadione / G. M. Kolesova, S. A. Vishnivetskiĭ, L. S. Iaguzhinskiĭ  // Biokhimiia. – 1989. – №54. – p. 103–111.
  18. Mills G. C. Hemoglobin catabolism. I. Glutathione peroxidase, an erythrocyte enzyme which protects hemoglobin from oxidative breakdown / G. C. Mills. // J Biol Chem. – 1957. – №229(1). – P. 189–197.
  19. Mitochondrial complex II can generate reactive oxygen species at high rates in both the forward and reverse reactions / [C. L. Quinlan, A. L. Orr, I. V. Perevoshchikova etc.]. // J BiolChem. – 2012. – № 287 (32). – p. 27255–27264.
  20. Phenotypes of Mice Lacking Extracellular Superoxide Dismutase and Copper- and Zinc-containing Superoxide Dismutase / [M. Sentman, M. Granström, H. Jakobson et al.]. // J BiolChem. – 2006. – №281. – P. 6904–6909.
  21. Quinone analogues regulate mitochondrial substrate competitive oxidation / J. Brière, D. Schlemmer, D. Chretien, P. Rustin // Biochem Biophys Res Commun. – 2004. – №316. – p. 1138–1142.
  22. Role of 2-amino-3-carboxy-1,4-naphthoquinone, a strong growth stimulator for bifidobacteria, as an electron transfer mediator for NAD(P)(+) regeneration in Bifidobacteriumlongum / [S. Yamazaki, K. Kano, T. Ikeda etc.]. // Biochim Biophys Acta. – 1999. – №1428. – p. 241–250.
  23. Selective inactivation of redox-sensitive mitochondrial enzymes during cardiac reperfusion / H.A. Sadek, K. M. Humphries, P. A. Szweda, L. I. Szweda  // Arch. Biochem. Biophys. – 2002. –vol. 406. – p. 222–228.
  24. Tretter L. Alpha-ketoglutarate dehydrogenase: a target and generator of oxidative stress / L. Tretter, V. Adam-Vizi // Philosophical Transactions of the Royal Society B. – 2005. – vol. 360. – P. 2335–2345.
  25. Youn H. Enhanced sensitivity of Streptomyces seoulensis to menadione by superfluous lipoamide dehydrogenase / H. Youn, S. O. Kang // FEBS Lett. – 2000. – №472. – p. 57–61.

 

ДолученняРозмір
PDF icon uakovichuk_btf_1-2_2017.pdf6.24 МБ
2017
БТФ №1 2017